Struktur Trypsin

Trypsin ist ein Enzym, dessen Funktion es ist, diätetischen Proteinmoleküle in ihre Bestandteile Peptiden und Aminosäuren abgebaut . Es wird oft als Proteinase ( ein proteolytisches Enzym ) bezeichnet. Das Verdauungssystem als Ganzes wirkt mit Hilfe der drei Primär Proteinasen , die Trypsin , Pepsin und Chymotrypsin enthalten. Alle drei Proteinasen arbeiten zusammen, um Proteine ​​abzubauen.
Molecule
Die Fakten

Verdauung beginnt im Magen und weiter in den Dünndarm, wo Trypsin gefunden wird. Der Dünndarm hat einen pH-Wert von etwa 8 , was bedeutet, daß es leicht alkalisch , ideal für eine maximale Enzymaktivität . Bei 5 Grad Celsius , ist Trypsin ( als Trockenpulver ) stabil für viele Jahre.
Einführung

Trypsin wird von der Bauchspeicheldrüse produziert und es ist sehr ähnlich in der Struktur , in der chemischen Zusammensetzung und im Wirkungsmechanismus Chymotrypsin, der pankreatischen Primär Proteinase . Insbesondere beide Enzyme enthalten Rückstände von Histidin ( eine essentielle Aminosäure ) und eine Serin ( organische Verbindung ) , in der Enzyme aktiven Zentren .
Struktur

Trypsin wird durch die Spaltung (oder kommen zusammen ) von inaktiven Vorstufe Trypsinogen (Pankreas- Enzym) gebildet , nach " Enzyme der Molekularbiologie " von Michael M. Burrell . Es wird dann durch eine begrenzte proteolytische Spaltung an einer einzelnen Peptidbindung aktiviert wird und das Verfahren durch zahlreiche Enzyme, einschließlich Form Proteasen Enterokinase und Trypsin selbst katalysiert. Darüber hinaus ist Trypsin nur aktiv gegen die Proteinmolekül Peptidbindungen , die Carboxylgruppen durch die Aminosäuren Arginin und Lysin gespendet .
Spezifikation

Von all den proteolytischen Enzymen haben , Trypsin ist in Bezug auf die Anzahl der chemischen Bindungen , die es bricht restriktivsten . Insbesondere ist seine Proteaseaktivität zu den positiv geladenen Seitenketten von Lysin und Arginin beschränkt. Ferner wird gemäß Burrell, Trypsin hat auch die Fähigkeit, Ester-und Amidbindungen der synthetischen Derivate von Lysin und Arginin zu hydrolysieren.
Überlegungen

in den 1970er Jahren , Trypsin wurde aus einer Vielzahl von Quellen, darunter Elche, Wale , See-Elefanten , Schweine , Menschen und Katzenhai isoliert. Es hat die Fähigkeit, sowohl Esterase ( ein Enzym, das Ester in einer Säure und einem Acohol spaltet ) und Amidase ( ein Enzym, das chemische Reaktionen katalysiert ) Aktivitäten zeigen . Trypsin wird durch eine Vielzahl von Organophosphorverbindungen , die natürlichen Trypsin-Inhibitor ( in der Bauchspeicheldrüse ) und Diisopropylfluorphosphat gehemmt umfassen . Andere Inhibitoren sind Limabohnen , Eiweiß, und Sojabohnen. Silberionen ist auch ein Trypsin-Inhibitor . Auf der anderen Seite wird Trypsin -Aktivierung durch den Einsatz von Lanthanid-Ionen stimuliert.