Deglycosylation der Antikörper

Antikörper , die Eiweißstoffe , die der Körper produziert , um Krankheitserreger oder krankheitsverursachende Organismen zu bekämpfen, haben oft Schutzzucker genannt Glykane mit ihnen verbunden. " Deglycosylation von Antikörpern " bedeutet das Entfernen dieser Glykane . Deglykosylierung tritt in der Natur und im Labor. Deglycosylation in Nature

Deglycosylation können ohne menschlichen Eingriff auftreten . Beispielsweise Immunglobulin A1, ein Antikörper, der Parodontitis bekämpft , hat eine schütz neun Kohlen Glycan bezeichnet Sialinsäure an es gebunden . Aber verschiedene Erreger können Sialinsäure von dem Antikörper zu entfernen und dadurch anfällig für weitere Abbau macht sie , nach Acta Pathologica , Microbiologica et Immunologica .
Gründe für Deglycosylation

das Labor , Wissenschaftler kann eine Glykan von seinen Antikörper aus mehreren Gründen zu entfernen. Die angehängte Zucker behindert Operationen wie Polyacrylamid-Gelelektrophorese , ein Verfahren zur Trennung von Antikörpern und anderen Proteinen beträgt. Darüber hinaus können Wissenschaftler wollen das Protein allein zu studieren , mit Hilfe der Massenspektrometrie . Oder sie wollen die glycan studieren.
Methoden

Wissenschaftler entfernen Glykane durch ein Enzym sowie die Anwendung von Wärme , sofern die Glykan ist mit einem Stickstoff gebunden Atom einer Proteinkomponente Asparagin genannt . Mit einer Mikrowelle statt der gewöhnlichen Hitze wird der Deglykosylierung Prozess erheblich beschleunigen, so dass es einige Minuten statt Stunden dauert. Es ist schwieriger, ein Glykan mit dem Sauerstoffatom einer solchen Proteinkomponenten wie Threonin gebunden zu entfernen. Sind mehrere Schritte erforderlich.