Protease -Aktivität von Bacillus SP

Alle Organismen produzieren Proteasen, die Enzyme, die Proteine ​​zu verdauen , indem Wassermoleküle Bindungen zwischen Aminosäuren in einem Prozess namens Hydrolyse brechen. Proteasen sind wichtig, um Zellen und Organismen vor eindringenden Pathogenen und für den Abbau von Proteinmolekülen Energie zu schützen. Seit der Entdeckung von neuen Bacillus-Spezies ist, zu der Zeit dieser Veröffentlichung noch andauert , werden die Aktionen der meisten Proteasen noch aufgeklärt werden. Bacillus P7

Protease aus Bacillus-Arten abgeleitet verdaut P7 ein Protein , genannt Casein, das ist bei Schafen gefunden , oder Schafs , Milch. Eine Studie in der Mai 2011 Ausgabe des "Journal of the Science of Food and Agriculture " veröffentlicht suchten die antioxidative und antimikrobielle Wirkungen der Teil Casein Proteine ​​nach p7 Proteolyse oder Spaltung des Proteins. Die Studie ergab, dass die teilweise Schafen Caseinat hemmte das Wachstum von verschiedenen Bakterienarten . Darüber hinaus berichteten die Autoren, dass die Teilprotein zeigte Antioxidantien-Aktivitäten .
Bacillus anthrasis

Bacillus anthrasis ist der Erreger von Milzbrand, eine tödliche Krankheit, die Mensch und Tier schädlich . Proteasen aus B. anthrasis sind vermutlich eine wichtige Rolle bei der Progression von Anthrax haben , aber keine dieser angeblich Enzyme erst noch ausführlicher beschrieben wird . Eine Studie in der Mai -Ausgabe 2011 von " BMC Biochemistry " identifiziert neue Proteasen aus dem B. anthrasis abgeleitet . Die Autoren konnten die Proteasen durch genetische Modifizierung weitere Bakterienarten Escherichia coli zu identifizieren , so dass sie Masse produzieren das Enzym . Die Forscher waren bei der Expression der Anthrax- Proteasen, die in E. coli erfolgreich und waren in der Lage , um die Enzyme zu reinigen, um ihre chemische Zusammensetzung zu entdecken. Allerdings sind ihre biologischen Aktivitäten , die noch beschrieben werden.
Bacillus subtilis

Die Identifikation von Proteasen und ihre Funktionen wurden erstmals in den späten 1960er Jahren versucht. Im Jahr 1973 , dem " Journal of Molecular Biology" veröffentlicht einen Artikel, der die Eigenschaften einer Protease aus Bacillus subtilis , eine gemeinsame Bodenbakterien isoliert beschrieben . Die Autoren fanden , daß die Protease aus der Spezies kann entweder innerhalb oder außerhalb des Organismus durch eine einzige Mutation durch Temperatur aktiviert existieren . Das Papier stellte weiter fest, dass die Protease in der Spaltung eines Enzyms, das die Aminosäuren bei der Herstellung von RNA , die so genannte RNA -Polymerase beteiligt vereint . Die Polymerase- Molekül ist für die Temperatur - aktiviert die Bildung von Sporen , die Fortpflanzungsformender Bakterien verantwortlich.
Bacillus SSR1

A Protease, die ein Protein -Molekül an ein Serin Aminosäurerest aus einer neu entdeckten Bacillus-Arten genannt SSR1 isoliert. Ein Artikel in der März -Ausgabe 2001 von "Process Biochemistry " erscheinen, beschrieben die Eigenschaften des Enzyms. Die Autoren stellten fest , dass es ein einzelnes Protein oder ein Monomer , und bei einem pH von 8 bis 11 oder in alkalischen Umgebungen aktivsten ist . Die Forscher fanden auch , daß das Enzym am aktivsten in Gegenwart von Metall- Ionen oder geladene Atome , wie z. B. Eisen , Calcium und Natrium. Anders als seine Vorlieben für das Schneiden ein Protein in einem Serin-Rest , etwas anderes über das Molekül bekannt.