Pepsin-Enzym-Fakten

fand der Wissenschaftler Theodor Schwann heraus dass eine bestimmte Substanz in Magensäften Eiweiß zersetzen könnte. Gemäß einem Artikel in "Annals of Gastroenterology" von 2012 erfolgte die Isolierung dieser Substanz nach der Entdeckung von Salzsäure einem weiteren Hauptbestandteil von Magensäften. Schwann nannte seine Entdeckung "Pepsin" ein Enzym das Proteine ​​in Lebensmitteln abbaut.

Produktion

Pepsin wird anfänglich als inaktiver Pepsinogen-Vorläufer hergestellt. Dieses Molekül wird von den Hauptzellen im Magenkörper produziert obwohl einige auch in den Schleimzellen der Magendrüsen produziert werden. Während der Mahlzeit führen verschiedene Reize zu einer erhöhten Freisetzung von Pepsinogen aus diesen Zellen wodurch der Vorläufer mit Salzsäure im Magen in Kontakt kommt.

Aktivierung

Die Exposition gegenüber Magensäure löst Pepsinogen aus um dessen Aktivität zu ändern dreidimensionale Anordnung bekannt als ihre Konformation die es dem Enzym wiederum ermöglicht sich selbst zu schneiden oder zu spalten um die aktive Form von Pepsin zu werden. Pepsin benötigt zur Aktivierung nicht nur Säure sondern auch eine saure Umgebung mit einem pH-Wert von unter 5 da seine enzymatische Aktivität in einer weniger sauren Umgebung praktisch nicht vorhanden ist. Laut dem 2012 erschienenen Artikel "Annals of Gastroenterology" haben Wissenschaftler trotz Pepsins Potenzial auch Proteine ​​der Magenzellen anzugreifen wenn die schützende Schleimschicht der Magenschleimhaut beschädigt ist keine spezifische Rolle für Pepsin bei der Entstehung von Magengeschwüren identifiziert.

Funktion

Lebensmittel bestehen aus unterschiedlichen Mengen an Protein Fetten oder Kohlenhydraten und das Pepsin-Enzym zielt auf den Proteinanteil einer Mahlzeit ab. Es hat eine proteolytische Funktion was bedeutet dass es große Proteine ​​in kleinere Polypeptide zerlegt um die Absorption im Darm vorzubereiten. Proteine ​​bestehen aus langen Reihen von Aminosäuren die durch Peptidbindungen zusammengehalten werden und Pepsin schneidet Proteine ​​an bestimmten Aminosäuren wie Glutaminsäure Leucin oder Asparaginsäure. Später während der Verdauung werden diese Polypeptidfragmente durch zusätzliche Enzyme wie Endopeptidasen und Exopeptidasen weiter abgebaut so dass sie leicht die Darmwand in den Körper überqueren können. Pepsins Vorliebe für bestimmte Aminosäuren bedeutet jedoch dass einige Proteine die in den Magen gelangen der Spaltung durch Pepsin entgehen. Die Persistenz dieser ungebrochenen Proteine ​​kann bei bestimmten Menschen zu Krankheiten führen. Beispiele hierfür sind Zöliakie bei der ganze Glutenproteine ​​des Weizens in den Darm gelangen und Entzündungen auslösen. Regulation der Sekretion Die Produktion und Freisetzung von Pepsinogen wird zum Teil vom Nervensystem und auch von endokrinen Hormonen reguliert und die Menge an Säure im Magen. Menschen mit Erkrankungen die die Magensäuresekretion verringern wie z. B. die Autoimmunerkrankung Achlorhydria haben einen verringerten Pepsinspiegel und sind weniger in der Lage Proteine ​​effizient zu verdauen. Eine signifikante Reduktion der Magensäure kann auch bei einer Helicobacter pylori-Infektion des Magens nach bestimmten Magenoperationen oder als Folge von Medikamenten wie Protonenpumpenhemmern auftreten