Sekundärstrukturbildung wird durch Wasserstoffbrückenbindungen und andere nichtkovalente Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren in der Polypeptidkette angetrieben. Die häufigsten sekundären Strukturelemente sind Alpha-Helices und Beta-Faltblätter. In einer Alpha-Helix ist die Polypeptidkette in eine helikale Konformation verdreht, während in einem Beta-Faltblatt die Polypeptidkette in einem gefalteten Blatt angeordnet ist.
Tertiärstrukturbildung wird durch eine Kombination aus hydrophoben Wechselwirkungen, hydrophilen Wechselwirkungen, Wasserstoffbrückenbindungen und elektrostatischen Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren in der Polypeptidkette angetrieben. Die Bildung einer Tertiärstruktur führt zur Bildung einer spezifischen dreidimensionalen Struktur, die für jedes Protein einzigartig ist. Die Tertiärstruktur eines Proteins bestimmt seine biologische Funktion.
Die Faltung von Proteinen ist ein komplexer Prozess, der noch nicht vollständig verstanden ist. Es ist jedoch bekannt, dass die Faltung von Proteinen für ihre Funktion essentiell ist.
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