Wie wird Pepsinogen zu aktivem Pepsin?

Pepsinogen ist ein Proenzym, das im Magen in das aktive Enzym Pepsin umgewandelt wird. Diese Umwandlung wird durch Wasserstoffionen (H+) katalysiert, die im sauren Milieu des Magens reichlich vorhanden sind.

Die Umwandlung von Pepsinogen in Pepsin umfasst mehrere Schritte:

1. Protonierung:Wasserstoffionen binden an bestimmte Aminosäurereste im Pepsinogenmolekül und führen so zu einer Konformationsänderung. Diese Konformationsänderung legt das aktive Zentrum des Enzyms frei.

2. Autokatalytische Aktivierung:Das freigelegte aktive Zentrum von Pepsinogen kann die Peptidbindung zwischen zwei spezifischen Aminosäuren innerhalb des Pepsinogenmoleküls spalten. Diese Spaltung führt zur Freisetzung eines kleinen Peptids, das das Pepsinogen zu Pepsin aktiviert.

3. Weitere Aktivierung durch Pepsin:Sobald eine kleine Menge Pepsin aktiviert wurde, kann es durch einen positiven Rückkopplungsmechanismus weitere Pepsinogenmoleküle weiter aktivieren. Pepsin spaltet die Peptidbindung zwischen bestimmten Aminosäuren im Pepsinogen und wandelt es in aktives Pepsin um.

Dieser Prozess stellt sicher, dass Pepsin nur im sauren Milieu des Magens aktiviert wird, wo es optimal funktionieren kann, um Proteine ​​in kleinere Peptide aufzuspalten.