Proteolyse ist ein wesentlicher Prozess für viele biologische Funktionen, einschließlich Verdauung, Blutgerinnung, Hormonverarbeitung und Apoptose (programmierter Zelltod).
Proteasen sind äußerst vielfältig und können nach ihren katalytischen Mechanismen, Substratspezifitäten und Strukturen klassifiziert werden. Die drei Hauptklassen der Proteasen sind:
* Serinproteasen , die einen Serinrest in ihrem aktiven Zentrum nutzen, um die Peptidbindung anzugreifen. Zu den Serinproteasen gehören Trypsin, Chymotrypsin und Elastase.
* Cysteinproteasen , die einen Cysteinrest in ihrem aktiven Zentrum nutzen, um die Peptidbindung anzugreifen. Zu den Cysteinproteasen gehören Papain, Cathepsin B und Caspase-3.
* Asparaginsäureproteasen , die zwei Asparaginsäurereste in ihrem aktiven Zentrum nutzen, um die Peptidbindung anzugreifen. Zu den Asparaginproteasen gehören Pepsin, Cathepsin D und Renin.
Proteasen werden auch nach ihren Substratspezifitäten klassifiziert. Einige Proteasen sind hochspezifisch für bestimmte Aminosäuresequenzen, während andere eher promiskuitiv sind. Die Substratspezifität einer Protease wird durch die Struktur ihres aktiven Zentrums bestimmt.
Proteasen spielen in vielen biologischen Prozessen eine entscheidende Rolle. Bei der Verdauung zerlegen Proteasen Proteine in kleinere Peptide und Aminosäuren, die vom Körper aufgenommen werden können. Bei der Blutgerinnung aktivieren Proteasen die Gerinnungsfaktoren, die zur Bildung eines Blutgerinnsels führen. Bei der Hormonverarbeitung spalten Proteasen Prohormone in ihre aktive Form. Bei der Apoptose bauen Proteasen die Strukturproteine der Zelle ab, was zum Zelltod führt.
Proteasen sind auch an einer Reihe von Krankheiten beteiligt. Beispielsweise kann die übermäßige Aktivität von Proteasen zu Entzündungen und Gewebezerstörung führen. Proteaseinhibitoren sind Medikamente, die die Aktivität von Proteasen blockieren können und zur Behandlung einer Vielzahl von Krankheiten eingesetzt werden, darunter Emphysem, Arthritis und Krebs.
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