Warum wird das Enzym Trypsin deaktiviert, wenn es in den Magensaft gelangt?

Trypsin ist ein Enzym, das eine entscheidende Rolle bei der Verdauung von Proteinen im menschlichen Körper spielt. Es wird von der Bauchspeicheldrüse produziert und in den Dünndarm abgegeben, wo es Proteine ​​in kleinere Peptide und Aminosäuren aufspaltet. Trypsin wird jedoch aus folgenden Gründen deaktiviert, wenn es in den Magensaft des Magens gelangt:

1. Niedriger pH-Wert:Der Magensaft im Magen ist stark sauer und hat einen pH-Wert zwischen 1 und 2. Trypsin hat einen optimalen pH-Wert zwischen 7 und 9. Der extrem niedrige pH-Wert des Magensafts denaturiert Trypsin und führt dazu, dass es seine Wirkung verliert Struktur und katalytische Aktivität.

2. Vorhandensein von Pepsin:Der Magen sondert auch ein weiteres Enzym namens Pepsin ab, das für den anfänglichen Abbau von Proteinen im sauren Milieu des Magens verantwortlich ist. Pepsin funktioniert am besten bei einem niedrigen pH-Wert und kann Trypsin direkt abbauen, was weiter zu seiner Deaktivierung beiträgt.

3. Inaktivierung durch saure Proteasen:Magensaft enthält verschiedene saure Proteasen wie Cathepsin D und Gastricsin, die direkt auf die Peptidbindungen innerhalb des Trypsinmoleküls abzielen und diese spalten können, was zu dessen Inaktivierung führt.

4. Proteaseinhibitoren:Der Magen produziert auch Proteaseinhibitoren, das sind Proteine, die sich spezifisch an proteolytische Enzyme wie Trypsin binden und deren Aktivität hemmen. Diese Inhibitoren verhindern, dass Trypsin seine katalytischen Funktionen wahrnimmt.

5. Hohe Enzymkonzentration:In der Bauchspeicheldrüse wird Trypsin als inaktiver Vorläufer namens Trypsinogen synthetisiert, um seine vorzeitige Aktivierung in der Bauchspeicheldrüse selbst zu verhindern. Wenn Trypsinogen jedoch in den Dünndarm gelangt, wird es durch ein anderes Enzym namens Enterokinase aktiviert. Im Gegensatz dazu könnte die hohe Trypsinkonzentration im Magensaft zu einer Autoaktivierung von Trypsinogen führen, was aufgrund der sauren Bedingungen und der Anwesenheit von Inhibitoren zu einer schnellen Inaktivierung führt.

Daher führt die Kombination aus niedrigem pH-Wert, dem Vorhandensein von Pepsin und anderen sauren Proteasen, Proteaseinhibitoren und der hohen Enzymkonzentration im Magensaft zur Deaktivierung von Trypsin, wenn es in den Magen gelangt. Dadurch wird sichergestellt, dass Trypsin inaktiv bleibt und die Proteinverdauung im Magen, die hauptsächlich durch Pepsin erfolgt, nicht beeinträchtigt.