Welche Teile eines Antikörpermoleküls unterscheiden sich bei einem IgG-Antikörper von einem IgM-Antikörper, der dasselbe Antigen angreift?

Die variablen Regionen der leichten und schweren Ketten unterscheiden sich zwischen IgG- und IgM-Antikörpern, die auf dasselbe Antigen abzielen. Diese variablen Regionen sind für die Bindung an das Antigen verantwortlich, und die Unterschiede in ihren Aminosäuresequenzen ermöglichen es jedem Antikörpertyp, an ein anderes Epitop auf dem Antigen zu binden.

Darüber hinaus unterscheiden sich die konstanten Regionen der schweren Ketten zwischen IgG- und IgM-Antikörpern. Diese konstanten Regionen sind für die Effektorfunktionen von Antikörpern verantwortlich, beispielsweise für die Bindung an Komplementproteine ​​oder Fc-Rezeptoren auf Immunzellen. Die Unterschiede in den konstanten Regionen von IgG- und IgM-Antikörpern ermöglichen ihnen unterschiedliche Effektorfunktionen.

Beispielsweise können IgG-Antikörper an Komplementproteine ​​binden und die Komplementkaskade aktivieren, was zur Zerstörung von Zielzellen führt. IgM-Antikörper können nicht an Komplementproteine ​​binden, sie können jedoch an Fc-Rezeptoren auf Immunzellen binden und diese aktivieren, was zur Freisetzung von Entzündungsmediatoren führt.