Optimaler pH-Wert: Pepsin und Trypsin haben unterschiedliche optimale pH-Bereiche für ihre katalytische Aktivität. Pepsin wirkt am besten unter sauren Bedingungen mit einem optimalen pH-Wert von etwa 1,5 bis 2,0, der im Magen herrscht. Trypsin hingegen funktioniert optimal in einer leicht alkalischen Umgebung mit einem optimalen pH-Wert von etwa 7,5–8,0, der für den Dünndarm charakteristisch ist.
Temperatur: Pepsin und Trypsin haben außerdem unterschiedliche Temperaturbereiche, in denen sie ihre maximale Aktivität zeigen. Pepsin ist bei Körpertemperatur (ca. 37 Grad Celsius), also der Temperatur im Magen, am aktivsten. Trypsin ist jedoch bei etwas höheren Temperaturen am aktivsten, etwa bei 40-45 Grad Celsius, was der Temperatur im Dünndarm entspricht.
Substratspezifität: Pepsin und Trypsin haben unterschiedliche Substratspezifitäten, was bedeutet, dass sie bevorzugt verschiedene Arten von Proteinen verdauen. Pepsin ist hauptsächlich am anfänglichen Abbau von Proteinen im Magen beteiligt und hat eine Vorliebe für die Spaltung von Peptidbindungen, an denen aromatische Aminosäuren wie Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan beteiligt sind. Trypsin hingegen wirkt weiter entlang des Verdauungsprozesses im Dünndarm und ist spezifisch für die Spaltung von Peptidbindungen, an denen basische Aminosäuren wie Lysin und Arginin beteiligt sind.
Diese Unterschiede im optimalen pH-Wert, der optimalen Temperatur und der Substratspezifität stellen sicher, dass Pepsin und Trypsin während des Verdauungsprozesses nacheinander und selektiv auf Proteine einwirken. Pepsin startet die Verdauung von Proteinen im sauren Milieu des Magens und zerlegt sie in kleinere Peptidfragmente. Wenn der Mageninhalt in den Dünndarm gelangt, wird der pH-Wert alkalischer und Trypsin wird aktiv. Trypsin baut die von Pepsin und anderen Verdauungsenzymen erzeugten Peptidfragmente weiter ab, was schließlich zur Aufnahme von Aminosäuren in den Blutkreislauf führt.
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