Was passiert mit Eialbumin, wenn Säure hinzugefügt wird?

Wenn dem Eialbumin Säure zugesetzt wird, durchläuft das Protein einen Prozess namens Denaturierung. Denaturierung ist der Prozess, bei dem die Struktur des Proteins zerstört und seine Eigenschaften verändert werden. Bei Eialbumin kommt es durch die Zugabe von Säure dazu, dass sich das Protein entfaltet und seine Löslichkeit verliert. Dies kann beobachtet werden, wenn sich das Eiweiß von einer klaren Flüssigkeit in ein trübes, undurchsichtiges Gel verwandelt.

Auch die Zugabe von Säure zum Eialbumin führt zur Ausfällung des Proteins. Fällung ist der Prozess, bei dem eine Substanz aus der Lösung austritt und einen Feststoff bildet. Im Fall von Eialbumin fällt das Protein als weißer, flockiger Feststoff aus der Lösung aus.

Die Denaturierung und Ausfällung von Eialbumin durch Säure ist eine Folge der Zerstörung der Wasserstoff- und Disulfidbindungen des Proteins. Wasserstoffbrückenbindungen sind schwache chemische Bindungen, die zwischen einem Wasserstoffatom und einem elektronegativen Atom wie Sauerstoff oder Stickstoff entstehen. Disulfidbindungen sind kovalente Bindungen, die zwischen zwei Schwefelatomen entstehen. Diese Bindungen sind dafür verantwortlich, die Struktur des Proteins zusammenzuhalten. Bei Zugabe von Säure werden die Wasserstoffbrücken und Disulfidbrücken aufgebrochen, wodurch sich das Protein entfaltet und seine Löslichkeit verliert.

Die Denaturierung und Ausfällung von Eialbumin durch Säure ist ein wichtiger Prozess in der Lebensmittelindustrie. Es wird zur Herstellung verschiedener Lebensmittel wie Mayonnaise, Salatdressing und Baiser verwendet.