Auswirkung auf die Sauerstoffbindungsfähigkeit des Hämoglobins:
BPG fungiert als allosterischer Effektor von Hämoglobin, das heißt, es bindet an Hämoglobin und verändert dessen Form und Funktion. Wenn BPG an Hämoglobin bindet, stabilisiert es die Desoxyform (nicht mit Sauerstoff angereicherte Form) von Hämoglobin, was zu einer Verringerung seiner Affinität zu Sauerstoff führt. Das bedeutet, dass Hämoglobin im Gewebe, wo Sauerstoff für die Zellatmung benötigt wird, leichter Sauerstoff freisetzt.
Das Vorhandensein von BPG in roten Blutkörperchen ist besonders wichtig für die Sauerstoffversorgung des Gewebes. Unter Bedingungen, bei denen die Sauerstoffversorgung begrenzt ist, beispielsweise in großen Höhen oder bei anstrengender körperlicher Betätigung, steigt die Konzentration von BPG an und fördert die Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin, um den erhöhten Sauerstoffbedarf des Körpers zu decken.
Umgekehrt sinkt die BPG-Konzentration unter Bedingungen mit Sauerstoffüberschuss, beispielsweise auf Meereshöhe oder in Ruhephasen, wodurch Hämoglobin Sauerstoff stärker binden und Sauerstoff für den Transport zu den Geweben konservieren kann.
Das Zusammenspiel von BPG und Hämoglobin sorgt dafür, dass Sauerstoff dort freigesetzt wird, wo er am meisten benötigt wird, wodurch die Sauerstoffversorgung des Gewebes optimiert und die gesamte physiologische Funktion unterstützt wird.
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