Das Hämoglobinmolekül besteht aus vier Polypeptidketten, die jeweils zu einer Globindomäne gefaltet sind. Jede Globindomäne enthält eine Hämgruppe, einen eisenhaltigen Porphyrinring. Das Eisenatom in der Hämgruppe ist in der Lage, Sauerstoffmoleküle zu binden.
Wenn Hämoglobin Sauerstoff ausgesetzt wird, binden sich die Eisenatome in den Hämgruppen an Sauerstoffmoleküle und bilden Oxyhämoglobin. Oxyhämoglobin wird dann über den Blutkreislauf in den Rest des Körpers transportiert, wo es die Sauerstoffmoleküle an das Gewebe abgibt.
Die Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin wird durch eine Reihe von Faktoren gesteuert, darunter der Sauerstoffpartialdruck im Blut, der pH-Wert des Blutes und die Kohlendioxidkonzentration im Blut.
Hämoglobin ist ein lebenswichtiges Protein. Ohne Hämoglobin wären wir nicht in der Lage, Sauerstoff von unserer Lunge zum Rest unseres Körpers zu transportieren.
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