Häm: Jede Globin-Untereinheit bindet an eine Hämgruppe. Häm ist ein eisenhaltiges Porphyrinmolekül. Das Eisenion im Häm ist an vier Stickstoffatome des Porphyrinrings und an ein fünftes Stickstoffatom eines Histidinrests der Globinkette gebunden. Die sechste Koordinationsposition des Eisenions steht zur Bindung von Sauerstoffmolekülen zur Verfügung.
Sauerstoffbindung: Sauerstoffmoleküle binden an die Eisenionen der Hämgruppen im Hämoglobin. Jedes Hämoglobinmolekül kann bis zu vier Sauerstoffmoleküle binden, eines an jede seiner vier Hämgruppen. Die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin ist ein kooperativer Prozess, das heißt, die Bindung von Sauerstoff an eine Hämgruppe erhöht die Affinität der anderen Hämgruppen für Sauerstoff. Diese kooperative Bindung ermöglicht es Hämoglobin, Sauerstoff als Reaktion auf Änderungen der Sauerstoffkonzentration im Körper effizient zu binden und freizusetzen.
Allosterische Regulierung: Die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin wird durch allosterische Effektoren reguliert. Allosterische Effektoren sind Moleküle, die sich an Hämoglobin binden und dessen Affinität zu Sauerstoff verändern. Der wichtigste allosterische Effektor ist Kohlendioxid. Kohlendioxid bindet an Hämoglobin und verringert seine Affinität zu Sauerstoff. Aus diesem Grund ist die Freisetzung von Sauerstoff aus Hämoglobin in Geweben mit hohem Kohlendioxidgehalt, beispielsweise in atmenden Geweben, erhöht.
Zu den weiteren allosterischen Effektoren des Hämoglobins gehören Wasserstoffionen (H+), Chloridionen (Cl-) und bestimmte organische Phosphate wie 2,3-Bisphosphoglycerat (BPG). Diese allosterischen Effektoren können an Hämoglobin binden und je nach spezifischem Effektor seine Affinität zu Sauerstoff entweder erhöhen oder verringern.
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