Welche Funktion hat Häm im Hämoglobin?

Die Hämgruppe ist ein wesentlicher Bestandteil des Proteins Hämoglobin, das für den Sauerstofftransport im Blutkreislauf verantwortlich ist. Die Struktur der Hämgruppe ist ein Porphyrinring mit einem Eisenion im Zentrum. Das Eisenion ist über vier Stickstoffatome an den Porphyrinring gebunden und darüber hinaus an einen fünften Liganden, typischerweise ein Wassermolekül, koordiniert. Die sechste Koordinationsstelle am Eisenion steht für die Bindung an ein Sauerstoffmolekül zur Verfügung.

Wenn ein Sauerstoffmolekül an das Eisenion im Hämoglobin bindet, ändert das Eisenion seinen Oxidationszustand von Fe(II) zu Fe(III). Diese Änderung des Oxidationszustands führt dazu, dass die Hämgruppe elektronenreicher wird, was zu stärkeren Wechselwirkungen zwischen der Hämgruppe und der Proteinstruktur des Hämoglobins führt. Die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin induziert auch Konformationsänderungen im Protein, die die kooperative Bindung zusätzlicher Sauerstoffmoleküle an Hämoglobin erleichtern.

Die kooperative Bindung von Sauerstoffmolekülen an Hämoglobin ist für den effizienten Sauerstofftransport im Blutkreislauf unerlässlich. Bei den niedrigen Sauerstoffpartialdrücken in der Lunge bindet Hämoglobin an Sauerstoffmoleküle und wird mit Sauerstoff gesättigt. Wenn Hämoglobin Gewebe erreicht, in denen der Sauerstoffpartialdruck niedriger ist, lösen sich die Sauerstoffmoleküle vom Hämoglobin und werden in das Gewebe abgegeben. Die kooperative Bindung von Sauerstoffmolekülen an Hämoglobin stellt sicher, dass Sauerstoff effizient auf Hämoglobin in der Lunge geladen und im Gewebe entladen wird, wo er für die Zellatmung benötigt wird.