Haem: Die Hämgruppe ist ein Porphyrinring mit einem Eisenion (Fe2+) im Zentrum. Der Porphyrinring besteht aus vier Pyrrolringen, die durch Methinbrücken verbunden sind. Das Eisenion wird durch vier Stickstoffatome der Pyrrolringe an den Porphyrinring gebunden.
Globinketten: Die vier Globinketten des Hämoglobins heißen Alpha, Beta, Gamma und Delta. Bei Erwachsenen besteht Hämoglobin A, die häufigste Form von Hämoglobin, aus zwei Alpha-Ketten und zwei Beta-Ketten. Andere Hämoglobintypen wie Hämoglobin A2 und Hämoglobin F weisen unterschiedliche Kombinationen von Globinketten auf.
Die vier Polypeptidketten des Hämoglobins sind in einer tetrameren Struktur angeordnet, wobei sich die vier Hämgruppen in Spalten zwischen den Globinketten befinden. Die Hämgruppen sind durch hydrophobe Wechselwirkungen und Wasserstoffbrückenbindungen an die Globinketten gebunden.
Sauerstoffbindung: Hämoglobin bindet Sauerstoffmoleküle reversibel an die Eisenionen in seinen Hämgruppen. Bei hoher Sauerstoffkonzentration bindet Hämoglobin Sauerstoffmoleküle und wird mit Sauerstoff angereichert. Wenn die Sauerstoffkonzentration niedrig ist, setzt Hämoglobin Sauerstoffmoleküle frei und wird sauerstoffarm.
Die Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin ist kooperativ, was bedeutet, dass die Bindung eines Sauerstoffmoleküls an Hämoglobin die Affinität der anderen Hämgruppen für Sauerstoff erhöht. Diese Kooperativität ist auf die Konformationsänderungen zurückzuführen, die im Hämoglobinmolekül auftreten, wenn es Sauerstoff bindet.
Durch die kooperative Bindung von Sauerstoff an Hämoglobin können rote Blutkörperchen große Mengen Sauerstoff effizient transportieren. Hämoglobin ist in der Lage, als Reaktion auf Änderungen der Sauerstoffkonzentration im Gewebe Sauerstoffmoleküle zu binden und freizusetzen, wodurch sichergestellt wird, dass das Gewebe konstant mit Sauerstoff versorgt wird.
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